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quarta-feira, 13 de fevereiro de 2013

( BCAA ) Aspectos atuais sobre aminoácidos de cadeia ramificada e exercício físico


Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas
Brazilian Journal of Pharmaceutical Sciences
vol. 44, n. 4, out./dez., 2008
                  (Artigo discutido e aplicado para a turma de Ed. Física da UFPE caumpus CAV sobre) 
Aspectos atuais sobre aminoácidos de cadeia ramificada e                                        exercício físico







INTRODUÇÃO
Aminoácidos são as unidades básicas da composição
de uma proteína. Em humanos saudáveis, nove aminoácidos
são considerados essenciais, uma vez que não podem ser
sintetizados endogenamente e, portanto, devem ser ingeridos
por meio da dieta. Dentre os aminoácidos essenciais, se incluem
os três aminoácidos de cadeia ramificada (ACR), ou
seja, leucina, valina e isoleucina, que apresentam, respectivamente,
concentração plasmática média de 120, 220 e
63 μmol/L; concentração intramuscular na forma livre média
de 133, 253 e 68 μmol/L de água intracelular; e concentração
na proteína muscular humana de 59,5, 43,5 e
41,9 mmol/100 g de proteína. A concentração de ACR tam



bém
difere em relação ao tipo de fibra muscular, sendo
20-30% maior em fibras de contração lenta em comparação
àquelas de contração rápida. Os ACR correspondem a cerca
de 35% dos aminoácidos essenciais em proteínas musculares
e, uma vez que a massa muscular de humanos é de cerca
de 40-45% da massa corporal total, verifica-se que grande
quantidade de ACR está presente em proteínas musculares
(Marchini et al., 1998; Wagenmakers, 1998).
Em indivíduos adultos, ACR são relevantes para a
manutenção da proteína corporal além de serem fonte de nitrogênio
para a síntese de alanina e glutamina. Existem
evidências demonstrando o papel fundamental dos ACR –
especialmente a leucina – na regulação de processos
anabólicos envolvendo tanto a síntese quanto a degradação

protéica muscular. Além disso, ACR apresentam potenciais
efeitos terapêuticos, uma vez que esses aminoácidos
podem atenuar a perda de massa magra durante a redução
de massa corporal; favorecer o processo de cicatrização;
melhorar o balanço protéico muscular em indivíduos idosos;
e propiciar efeitos benéficos no tratamento de patologias
hepáticas e renais (Shimomura et al., 2006a; Tom,
Nair, 2006).
No que concerne a nutrição esportiva, os ACR são
extensivamente utilizados por atletas baseado na premissa
de que esses aminoácidos podem promover anabolismo
protéico muscular, atuar em relação à fadiga central, favorecer
a secreção de insulina, melhorar a imunocompetência,
diminuir o grau de lesão muscular induzido pelo exercício
físico e aumentar a performance de indivíduos que se exercitam
em ambientes quentes.





METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS DE
CADEIA RAMIFICADA
No tocante ao metabolismo dos ACR, inicialmente
cabe ressaltar as vias bioquímicas envolvidas no
catabolismo desses aminoácidos. Diferentemente de outros
aminoácidos, que são oxidados primariamente no tecido
hepático, o sistema enzimático mais ativo para a oxidação
dos ACR está localizado no músculo esquelético. Apesar do
fígado não poder diretamente catabolizar os ACR, o mesmo
apresenta um sistema muito ativo para a degradação
dos cetoácidos de cadeia ramificada oriundos dos correspondentes
ACR. Essa distribuição tecidual específica do
catabolismo dos ACR decorre da distribuição única das
duas primeiras enzimas envolvidas no catabolismo dos
ACR, ou seja, aminotransferase de aminoácidos de cadeia
ramificada (ATACR) – que catalisa a transaminação dos
ACR, em reação reversível – e o complexo enzimático
desidrogenase de cetoácidos de cadeia ramificada (DCCR)


– que catalisa a descarboxilação oxidativa dos cetoácidos
de cadeia ramificada, em reação irreversível (Shimomura
et al., 2006a; Shimomura et al., 2006b; Shimomura,
Harris, 2006).
A primeira reação envolvida no catabolismo dos
ACR é a transaminação pelas isoenzimas ATACR – que
são enzimas dependentes de piridoxal-fosfato (vitamina
B6) –, e que aceitam os três ACR como substratos. No que
concerne à atividade tecidual da enzima ATACR (atividade
por grama de tecido úmido), verifica-se elevada atividade
no coração e rim, atividade intermediária no músculo
esquelético e baixa atividade no fígado. Em células de
mamíferos, duas ATACR estão presentes, sendo uma
mitocondrial e outra citosólica. A partir da reação
catalisada pela ATACR, os ACR são convertidos nos seus

respectivos cetoácidos, ou seja, a leucina é convertida em
α-cetoisocaproato (KIC); a isoleucina em α-ceto-β-
metilvalerato (KMV); e a valina em α-cetoisovalerato
(KIV). Concomitantemente, verifica-se que na reação
catalisada pela ATACR há a conversão de α-cetoglutarato
– aceptor de nitrogênio oriundo dos ACR – em glutamato.
A partir do glutamato pode ocorrer a síntese de outros
aminoácidos, como alanina e glutamina. Desse modo, a
transaminação dos ACR fornece mecanismos para transferir
o nitrogênio dos ACR de acordo com a necessidade do
tecido por glutamato e outros aminoácidos não-essenciais.
Além disso, cabe ressaltar que as isoenzimas ATACR em
mamíferos são muitos específicas para ACR e glutamato,
sendo a preferência de substratos a seguinte: isoleucina >
valina >> glutamato (Cynober, Harris, 2006; Harris et al.,
2005; Hutson, Sweatt, Lanoue, 2005; Harris, Joshi,
Jeoung, 2004).

Posteriormente à reação catalisada pela enzima
ATACR e à conseqüente formação dos cetoácidos de cadeia
ramificada, esses podem sofrer descarboxilação oxidativa
mediada pelo complexo enzimático DCCR – presente na
superfície interna da membrana interna mitocondrial. Por
meio da reação catalisada pelo complexo DCCR, os
cetoácidos de cadeia ramificada KIC, KMV e KIV são
convertidos em isovaleril-CoA, 3-metilbutiril-CoA e
isobutiril-CoA, respectivamente. A atividade da DCCR é
maior no fígado, intermediária no rim e coração, e comparativamente
baixa no músculo, tecido adiposo e cérebro
(Harper, Miller, Block, 1984).

A DCCR é a principal enzima regulatória na via
catabólica dos ACR, sendo considerada a etapa
controladora do fluxo do catabolismo dos ACR. A atividade
do complexo DCCR – diferentemente da atividade da
ATACR – é altamente regulada por um ciclo de
fosforilação/desfosforilação. A enzima DCCR quinase
(DCCRQ) promove a inativação da DCCR por meio da
fosforilação da subunidade E1α desse complexo, enquanto
a DCCR fosfatase (DCCRF) é responsável pela ativação
do complexo por meio da desfosforilação da
subunidade E1α (Figura 1) (Harris, Joshi, Jeoung, 2004;
Shimomura et al., 2004).
A ativação do complexo DCCR pode ser obtida em
curto prazo pela inibição da atividade da enzima DCCRQ
por meio do KIC – produto resultante da transaminação da
leucina. Análogos estruturais do KIC, incluindo o octanoato,
α-cloro-isocaproato e o ácido clofíbrico, também promovem
a ativação do complexo DCCR por meio da inibição direta
da DCCRQ. Os mecanismos de controle de longo prazo incluem:
(i) diminuição da expressão gênica das subunidades
da DCCR por meio da baixa ingestão de proteínas; (ii) aumento
da expressão da DCCRQ induzida pela dieta combaixo teor de proteínas e por hormônios da tireóide; e (iii)
diminuição da expressão da DCCRQ decorrente da alta
ingestão de proteínas, jejum, glicocorticóides e clofibrato. A
partir desses fatos, verifica-se que a atividade da DCCR é
significativamente diminuída em animais alimentados com
dietas hipoprotéicas ou tratados com hormônios da tireóide,
porém a atividade da DCCR aumenta em animais submetidos
ao jejum, diabetes, sepse, câncer, uremia, infecções e
doenças inflamatórias causadas por endotoxemia e citocinas
(Shiraki et al., 2005; Torres et al., 1998).






Posteriormente à segunda etapa do catabolismo dos
ACR mediada pela DCCR, os produtos dessa reação – derivados
de acil-CoA de cadeia ramificada –sofrem oxidação
por meio de duas diferentes desidrogenases. Após essa etapa,
as vias catabólicas de cada um dos ACR passam a divergir.
A leucina é cetogênica, uma vez que forma acetil-CoA e
acetoacetato, enquanto a valina é glicogênica, devido ao fato
de ser convertida em succinil-CoA – intermediário do ciclo
de Krebs. Tanto a isoleucina quanto a valina são
metabolizadas para succinato via metilmalonil-CoA. O outro
produto do metabolismo da isoleucina é o acetoacetato e,
desse modo, a isoleucina pode ser considerada como um
aminoácido glicogênico e cetogênico (Figura 2) (Brosnan,
Brosnan, 2006; Harper, Miller, Block, 1984).


Aminoácidos de cadeia ramificada e regulação da
síntese protéica muscular

ACR são essenciais na dieta e, portanto, relevantes
na regulação da síntese protéica muscular. A administração
endovenosa de glicose e de várias misturas de aminoácidos,
por um período de uma hora, em ratos previamente privados
de alimentação, demonstrou que a infusão de ACR e
glicose aumenta a síntese protéica no músculo esqueléticotão eficientemente quanto uma mistura contendo glicose e
todos os aminoácidos. Esse fato sugere que o efeito
anabólico de uma mistura completa de aminoácidos pode
ser reproduzido pelo fornecimento de uma mistura contendo
apenas os três ACR (Garlick, Grant, 1998). Contudo, o
efeito da mistura dos três ACR sobre a síntese protéica
muscular pode ser atribuído ao aminoácido leucina, uma
vez que em estudo com músculo esquelético perfundido, foi
verificado que o fornecimento de leucina isoladamente estimula
a síntese protéica muscular tão efetivamente como
a mistura dos três ACR (Li, Jefferson, 1978).
A leucina exerce os seus efeitos em nível póstranscricional
e mais comumente durante a fase de iniciação
da tradução do RNA-mensageiro em proteína.


(Alguns resumo do artigo com a consideração final da avaliação.   
Deixando a esclarecer duvidas pertinentes sobre o assunto abordado em direção a explicação sobre os aminoácidos  de cadeia ramificada (ACR) que estão a sociados ao (BCAA) da suplementação)


                   CONSIDERAÇÕES FINAIS
A suplementação com ACR estimula o processo de
tradução de RNA mensageiros específicos no tecido muscular
durante o período de recuperação pós-exercício de força;
contudo, há escassez de correspondentes estudos sobre o
efeito da suplementação com ACR em humanos submetidos
a exercícios de endurance. Não existem evidências comprovando
o efeito dos ACR no aumento da performance em indivíduos
engajados em exercícios de endurance, todavia,
essa intervenção nutricional pode atenuar a lesão muscular
induzida pelo exercício. Além disso, estudos são necessários
para elucidar qual o mecanismo de ação da suplementação
com ACR sobre a imunocompetência de atletas.







sábado, 2 de fevereiro de 2013

Bioenergética envolvendo ATP e exercício físico


O Que é Bioenergética?
Bioenergética é o estudo quantitativo da transdução de energia que ocorre em células vivas e da Natureza e também a função dos processos químicos que fundamentam essas transduções. A bioenergética está relacionada com processos catabólicos.
A Bioenergética constitui um dos principais blocos temáticos da Fisiologia, sendo essencialmente dedicada ao estudo dos vários processos químicos que tornam possível a vida celular do ponto de vista energético. Procura, entre outras coisas, explicar os principais processos químicos que decorrem na célula e analisar as suas implicações fisiológicas, principalmente em relação ao modo como esses processos se enquadram no conceito global de homeostasia. A compreensão daquilo que significa “energia” e da forma como o organismo a pode adquirir, converter, armazenar e utilizar, é a chave para compreender o funcionamento orgânico tanto nos desportos de rendimento, como nas atividades de recreação e lazer. O estudo da bioenergética permite entender como a capacidade para realizar trabalho (exercício) está dependente da conversão sucessiva, de uma em outra forma de energias. Com efeito, a fisiologia do trabalho muscular e do exercício é, basicamente, uma questão de conversão de energia química em energia mecânica, energia essa que é utilizada pelas miofibrilas para provocar o deslize dos miofilamentos, resultando em ação muscular e produção de força.
Fonte do :Wikipedia

Entendendo em Video.: